抗體結構介紹

　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有µ、δ、γ、ε和α五種。
　　
　　整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2～3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。
　　
　　一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-bindingfragment,Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystallinefragment,FC），糖結合在FC上。


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